Ohne Chaperone wäre kein Leben auf der Erde möglich. Denn diese Eiweiße sorgen dafür, dass andere Proteine nach ihrer Synthese in eine dreidimensionale Form gebracht werden, in der sie ihre korrekte Funktion erst erfüllen können. Bisher war über die molekulare Struktur der Chaperone und ihre Veränderungen während der Faltung von Proteinen nur wenig bekannt. Nun haben Wissenschaftler um Professor Don C. Lamb und Dr. Dejana Mokranjac von der LMU München die Struktur und Dynamik eines wichtigen Chaperons in Echtzeit untersucht. Dabei entdeckten sie, dass das Chaperon aus der Gruppe der sogenannten Hitzeschockproteine 70 (Hsp70) erstaunlich vielfältige und dynamische Strukturen einnehmen kann. (Molecular Cell, 9. April 2010).
Weitere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.
Fakultät für Chemie und Pharmazie
