News Archive - 2008

Vortrag von Prof. G. Ertl, Nobelpreisträger für Chemie, zum Thema "Reaktionen an Oberflächen: Vom Atomaren zum Komplexen". Nähere Informationen finden Sie im Einladungsschreiben.

Festveranstaltung in der Fakultät für Chemie und Pharmazie.Weitere Informationen finden Sie auf der Homepage der Römer-Stiftung.

Professor Thomas Carell, Department für Chemie und Biochemie der Ludwig- Maximilians-Universität (LMU) München und Sprecher des Exzellenzclusters Center for Integrated Protein Science Munich (CIPSM), erhält den Otto-Bayer-Preis 2008. Der Preis wird von der Bayer Sciene & Education Foundation vergeben und ist mit 50.000 Euro dotiert.

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

Ulrike Gaul, Professorin für Molekularbiologie an der Rockefeller University New York, und Georgi Dvali, Professor für Theoretische Physik an der New York University und am CERN in Genf, wurden für die erstmals vergebene Alexander von Humboldt-Professur ausgewählt. Die beiden Wissenschaftler wurden von der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München für die Auszeichnung nominiert, beide Anträge konnten sich im von der Humboldt-Stiftung eingesetzten Auswahlausschuss durchsetzen. Die mit bis zu fünf Millionen Euro dotierte Auszeichnung wird vom Bundesministerium für Bildung und Forschung finanziert. „Wir freuen uns sehr, dass wir mit Ulrike Gaul und Georgi Dvali zwei weltweit umworbene Wissenschaftler an die LMU holen und ihnen hier attraktive Forschungsbedingungen bieten können“, sagt LMU-Präsident Professor Bernd Huber. „Wir können damit unsere Position in den beiden innovativen Forschungsgebieten Systembiologie und Kosmologische Teilchenforschung auf international konkurrenzfähiges Niveau ausbauen.“

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

Xing-Gründer Lars Hinrichs im Gespräch. Nähere Informationen finden Sie auf der Webseite des Entrepreneurship Centers.

Ein neues Verfahren zur Nanometer- genauen Beobachtung von Bio-Molekülen hatten Forscher um den Biophysik-Professor Jens Michaelis von der Ludwig-Maximilians- Universität (LMU) München vor wenigen Monaten vorgestellt. Dabei machten sie sich auf molekularer Ebene das Prinzip der Satelliten- Navigation zunutze. Eine exakte Aussage über die Genauigkeit der Positionsbestimmung ließ sich aber bislang nicht treffen. Nun konnte der Physiker Adam Muschielok aus der gleichen Arbeitsgruppe mit einer ausgeklügelten statistischen Methode diese Lücke schließen. Professor Michaelis berichtet stolz: „Wir sind die ersten, die eine konsequente Fehlerabschätzung für diese Methode durchgeführt haben.“ Das im Rahmen der Exzellenz-Cluster „Nanosystems Initiative Munich“ (NIM) und Center for Integrated Protein Science München (CIPSM) entwickelte Auswertungs-Verfahren wurde jetzt in der Online-Ausgabe der Fachzeitschrift „Nature Methods“ veröffentlicht. Es konnte bereits dazu beitragen, die Entstehung der Messenger-RNA (mRNA, auf Deutsch: „Boten-RNA“) besser als bisher zu verstehen. Bei der Herstellung von Proteinen in Körperzellen spielt die mRNA als Kopie des in der DNA gespeicherten biologischen Bauplans eine entscheidende Rolle. Sie entsteht in einem darauf spezialisierten Makromolekül, der RNA-Polymerase.

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

Prof. Dr. Markus Stoffel und Prof. Dr. Nepomuk Zöllner wurden geehrt. Weitere Informationen finden Sie im Einladungsschreiben sowie auf der Webseite des Heinrich-Wieland-Preises.

Nähere Informationen finden Sie auf der Seite von Student und Arbeitsmarkt.

Harter Kern und weiche Schale: So ließe sich das Prinzip der organometallischen Verbindungen umschreiben. Denn dabei schließen sich ein Metallatom und ein organischer, also kohlenstoffhaltiger Rest zusammen. Unser roter Blutfarbstoff Hämoglobin zum Beispiel enthält ein Eisenatom oder das Vitamin B12 besteht aus einem organischen Ring um ein Cobaltatom. Aber auch in der Industrie sind metallorganische Verbindungen wichtig, unter anderem für die Erzeugung von Kunststoffen. Die bisherige Herstellung der außerordentlich wichtigen Grignard- Verbindungen, die Magnesium enthalten, ließ allerdings kaum chemische Abwandlungen zu. Einem Team um Professor Paul Knochel ist nun in einer einfachen und umweltfreundlichen Reaktion gelungen, Magnesium direkt in die gewünschten Verbindungen einzuführen, was eine sehr breite Anwendung in der chemischen und pharmazeutischen Industrie verspricht. Doch der neue Produktionsweg ist nicht nur auf magnesiumhaltige Verbindungen beschränkt: Auf diese Weise konnten die Forscher in einer weiteren Arbeit ebenfalls katalytisch aktive Organometalle herstellen, die Indium enthalten. (Angewandte Chemie, 22. September 2008 und 25. August 2008)

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

für Studentinnen. Weitere Informationen finden Sie auf der Anmeldeseite.

Professor Dirk Trauner, zuletzt an der University of California, Berkeley, hat eine Professur für Chemische Biologie und Genetik an der Ludwig-Maximilians- Universität (LMU) München angetreten. Er wird hier seine Arbeit an der Produktion biologisch aktiver Naturstoffe mittels biomimetischer Synthese vor allem im Rahmen des Exzellenzclusters „Center for Integrated Protein Science Munich“ (CIPSM) fortführen. Mit Hilfe dieses Ansatzes können Substanzen aus der Natur produziert werden, indem natürlich ablaufende Produktionsschritte im Labor nachgeahmt werden. Diese Herangehensweise führt nicht selten zu eleganteren und effizienteren Synthesewegen. „Wir wollen Immunsuppressiva produzieren, also Substanzen, die nach einer Organverpflanzung und auch bei Autoimmunerkrankungen eingesetzt werden“, so Trauner. „Daneben sind wir auch an Krebswirkstoffen interessiert.“ Das zeigt nicht zuletzt eine eben online veröffentlichte Untersuchung im Fachmagazin „Nature Chemical Biology“: Einem Forscherteam gelang darin unter der Leitung von Trauner die biomimetische Synthese der beiden IDO-Inhibitoren Exiguamin A und B. Diese Substanzen, die in einem marinen Schwamm vorkommen, verfügen über ein einzigartiges chemisches Gerüst und eine wichtige Eigenschaft: „Beide Wirkstoffe hemmen das Enzym IDO, das Tumorzellen vor der körpereigenen Immunabwehr schützt“, so Trauner. „Die Inhibitoren könnten also möglicherweise eine wichtige Rolle in der Krebstherapie spielen – und zwar bei einer ganzen Reihe von Tumorerkrankungen.“

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

für Studierende ab dem 3. Semester. Nähere Informationen finden Sie im Informationsblatt.

für Studenten ab dem 3. Fachsemester.

Nähere Informationen finden Sie im Einladungsschreiben.

für Studierende der Chemie und Biochemie. Nähere Informationen finden Sie auf der Webseite des Entrepreneurship Centers.

Herbst-Aktion 2008.

Dreitägiges Entrepreneurship Seminar. Nähere Informationen finden Sie auf der Webseite des Entrepreneurship Centers.

LMU-interner Workshop zur Antragstellung von DFG-Forschungsstipendien. Nähere Informationen finden Sie auf der Webseite der LMU.

Schüler und Schülerinnen der Jahrgangsstufen 11 bis 13 sind herzlich eingeladen, auch dieses Jahr wieder am einwöchigen Schnupperstudium Chemie und Pharmazie teilzunehmen.

Vortrag am LMU Entrepreneurship Center. Nähere Informationen finden Sie auf der Webseite des Entrepreneurship Centers.

"Branchentreff Finanzwelt" und "Branchentreff Beratung" Nähere Informationen finden Sie auf der Seite von Student und Arbeitsmarkt.

Alle Interessierten sind eingeladen. Weitere Informationen finden Sie im Informationsblatt.

Der Anti-Tumor Wirkstoff Azonafides und seine Derivate sind für die künftige Krebstherapie von besonderem Interesse, weil sich bei der Anwendung das gefürchtete Phänomen „Multi-Drug-Resistance“ (MDR) weniger leicht ausbildet. MDR lässt die Chemotherapeutika unwirksam werden und ist insbesondere bei einigen Leukämie-Arten problematisch. In manchen Fällen muss die Chemotherapie gänzlich aufgegeben werden. Ein weiterer Vorteil der Wirkstoffe auf Azonafides-Basis ist deren ausgesprochen geringe Toxizität. Chemiker der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München haben nun herausgefunden, dass die Substanzen des Krebsmittels bei gewöhnlichem Tageslicht eine Dimerisationsreaktion eingehen, d.h. eine Vereinigung zweier Moleküle zu einem Molekül stattfindet. Die Ergebnisse wurden jetzt in der Fachzeitschrift „Chemistry A European Journal“ veröffentlicht.

Derivate der Substanzen sind in der Abteilung von Professor Heinz Langhals, Organische Chemie, als Vorstufen für funktionale Farbstoffe für Photonik-Anwendungen synthetisiert und systematisch untersucht worden. Dabei ist eine neue Photo- Dimerisationsreaktion der Substanzen gefunden worden. Bereits im Tageslicht lagern sich zwei Wirkstoff-Moleküle jeweils aneinander und erzeugen neue Moleküle mit komplett anderen Abmessungen und Eigenschaften.

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

Die genetische Information eines jeden Organismus muss intakt bleiben, sonst drohen Krebs und andere Erkrankungen. In höheren Organismen wird das genetische Material deshalb regelmäßig überprüft, und Schäden werden gegebenenfalls repariert. Schon länger gibt es Hinweise, dass auch in Bakterien das Erbgut entsprechend kontrolliert wird. Ein Forscherteam der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München um Professor Karl-Peter Hopfner hat nun die Kristallstruktur des dafür wichtigen Proteins DisA entschlüsselt. Wie in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift „Molecular Cell“ berichtet, erlebten sie dabei eine Überraschung: Gebunden an das Protein stießen sie nämlich auf ein bislang unbekanntes Molekül. Dieses c-di-AMP wird von DisA synthetisiert. „Das ist zum einen so interessant, weil man heutzutage ja nicht mehr oft solche Primärentdeckungen eines neuen Moleküls machen kann“, sagt Hopfner. „Zum anderen ist die Synthese von c-di-AMP durch DisA eine bislang unbekannte Enzymfunktion. Neben diesen beiden unerwarteten Ergebnissen lieferte die Kristallstruktur von DisA aber auch, was wir uns ursprünglich erhofft haben. Sie ließ uns nämlich erschließen, wie DisA DNA-Schäden aufspürt.“

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

Proteine sind die wichtigsten Funktionsträger der Zelle. Ihre komplexen Aufgaben, etwa als Enzyme oder Transportmoleküle, können sie aber nur in ihrer jeweils spezifischen dreidimensionalen Struktur erfüllen. Dazu müssen ihre Bestandteile – eine oder mehrere fadenförmige Ketten aus Aminosäuren – nach der Synthese entsprechend gefaltet werden. Fehlgefaltete Proteine können zu Erkrankungen wie Alzheimer oder Parkinson führen. Die Proteinfaltung bedarf in vielen Fällen aber der Hilfe einer „Anstandsdame“ oder – nach dem englischen Ausdruck dafür – eines Chaperons. Wie diese molekularen Helfer im Einzelfall Aminosäureketten zu hochkomplexen Proteinen mit teilweise mehreren funktionalen Domänen werden lassen, ist weitgehend unverstanden. Dank hoch spezialisierter Techniken konnte jetzt aber ein internationales Forscherteam um Professor Don C. Lamb, Department für Chemie und Biochemie der Ludwig- Maximilians-Universität (LMU) München, sowie Professor Ulrich Hartl und Dr. Manajit Hayer-Hartl, beide vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, neue Einsichten in die Chaperon-vermittelte Proteinfaltung gewinnen. Wie in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift „Cell“ berichtet, sind die molekularen Anstandsdamen dabei viel aktiver als bisher vermutet: Das bakterielle Chaperon GroEL etwa liefert den neu synthetisierten Proteinen nicht nur eine geschützte Umgebung für die Faltung, sondern hilft aktiv dabei mit – und korrigiert möglicherweise sogar vorangegangene Fehlfaltungen.

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

Reformierung des Grundpraktikums im Chemie-Studium in ein forschungsorientiertes Praktikum. Weitere Informationen finden Sie im Informationsblatt.

Firmenvorstellung und aktuelle Berichte der Novartis Pharma AG. Weitere Informationen finden Sie in der Informationsbroschüre.

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Elena Conti, Jahrgang 1967, hat zum 24. August 2007 eine Honorarprofessur an der Fakultät für Chemie und Pharmazie der LMU angetreten. Elena Conti ist eine weltweit bekannte Kapazität auf dem Gebiet der strukturellen Biochemie. Sie studierte von 1986 bis 1991 Chemie an der Universität Pavia in Italien. Anschließend, von 1992 bis 1996, promovierte sie am Imperial College London bei Professor Peter Brick, einem weithin bekannten Röntgenkristallographen. Als Postdoktorandin ging sie an die Rockefeller University New York. In Fachkreisen berühmt wurde sie mit einer Arbeit, die erklärt, wie Kernlokalisationsadressen an Proteinen erkannt werden, was den ersten Schritt der Sortierung von Proteinen in den Zellkern darstellt. Von 1999 bis August 2007 war Conti Gruppenleiterin am European Molecular Biology Laboratory in Heidelberg. Seit 2006 ist sie Direktorin des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried. In der Vergangenheit hat sie bereits zahlreiche Preise erhalten, darunter 2005 den ELSO Early Career Award. Im Jahr 2007 wurde Elena Conti mit dem Leibniz-Preis der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) ausgezeichnet.

Nähere Informationen finden Sie im Einladungsschreiben.

Im Licht steckt jede Menge Energie. Die Natur versteht seit langem, diese Energie in der Photosynthese effektiv zu nutzen. Wissenschaftlern um die Professoren Christoph Bräuchle und Hugo Scheer von der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München ist es in Zusammenarbeit mit Forschern der Universität von Ohio gelungen, ihr dabei noch etwas auf die Sprünge zu helfen. Die Silber-Nanoinseln verstärken die Forscher haben gezeigt, dass sich mit Silber-Nanoteilchen die Fluoreszenzintensität Effizienz von Lichtsammelkomplexen, den zentralen von PCP-Lichtsammelkomplexen. Funktionsträgern für das Einsammeln von Licht bei der Photosynthese, um den Faktor 18 steigern lässt. Diese Entdeckung, die in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift „Nano Letters“ veröffentlicht wurde, könnte bedeutsam für die Entwicklung neuartiger Solarzellen nach biologischem Vorbild sein.

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

Für viele essentielle Prozesse der Zelle müssen sich Enzyme entlang der DNA bewegen. Im Zellkern höherer Organismen liegt das fadenförmige Erbmolekül aber dicht gepackt und assoziiert mit Proteinen vor. Bestimmte zelluläre Faktoren räumen diese Hindernisse aus dem Weg und erleichtern damit den Zugang zur DNA. Enzyme der Swi2/Snf2- Superfamilie etwa sind dazu in der Lage. Diese Moleküle sind auch aus medizinischer Sicht interessant, weil sie in defekter Form zu Leiden wie dem neurodegenerativen Cockayne-Syndrom führen können. Ein Forscherteam vom Department für Chemie und Biochemie der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München um Professor Jens Michaelis und Professor Karl-Peter Hopfner hat nun die Arbeitsweise eines Swi2/Snf2- Mitglieds untersucht. Das Projekt wurde auch von den beiden Exzellenzclustern „Center for Integrated Protein Science Munich (CIPSM)“ und „Nanosystems Initiative Munich (NIM)“ unterstützt. Wie in der online-Ausgabe des Fachmagazins „Nucleic Acids Research“ berichtet, liegt das Enzym in mindestens zwei unterschiedlichen Konformationen, also strukturellen Anordnungen, vor. Insgesamt lassen die Daten auf ein Vorgehen des Enzyms mit verschiedenen Stufen schließen, was sich als Modell möglicherweise auf verwandte Moleküle übertragen lässt.

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

Das Münchner Exzellenzcluster Center for Integrated Protein Science Munich (CIPSM) und Bayer Schering Pharma (BSP) haben eine strategische Partnerschaft vereinbart. Ziel der Partnerschaft ist, auf dem Gebiet der Proteinchemie einen intensiven wissenschaftlichen Austausch zu initiieren und gemeinsame Projekte durchzuführen. Die Partner möchten so die Überführung von Grundlagenerkenntnissen in die Anwendung vereinfachen und wesentlich beschleunigen, um in international umkämpften Forschungsthemen eine führende Position zu erzielen.

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

Viren sind raffinierte Parasiten: Weil sie sich nicht selbst vermehren können, nutzen sie ihre Wirtszellen als Fabriken für den viralen Nachwuchs. Dazu schleusen sie oft nur die Bauanleitung für virale Proteine in ihre unfreiwilligen Gastgeber. Meist bestehen diese Bauanleitungen aus RNA, eine unserem Erbmolekül DNA nahe verwandte Nukleinsäure. RNA spielt aber auch in den Zellen höherer Organismen eine wichtige Rolle – und ist damit nicht offenkundig als fremdes Material erkennbar. Dennoch sind die Wirtszellen den Parasiten nicht hilflos ausgeliefert. Ein bestimmtes zelluläres Protein erkennt die fremde RNA und löst Alarm aus. Das aktiviert Abwehrzellen des Immunsystems und löst letztlich Apoptose aus, den programmierten Selbstmord der Zelle. Ein internationales Forscherteam unter der Leitung von Professor Karl-Peter Hopfner, Genzentrum der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München, konnte nun zeigen, welche biochemischen Mechanismen der Erkennung viraler RNA zugrunde liegen. Die als Titelgeschichte der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift „Molecular Cell“ veröffentlichte Arbeit zeigt, dass ein bestimmter Bereich des so genannten RIG-I- Proteins für die Erkennung wichtig ist, und entschlüsselt die dreidimensionale Struktur dieser Domäne.

Nähere Informationen finden Sie in der Pressemitteilung der LMU.

Professor Hildebert Wagner, Emeritus am Institut für pharmazeutische Biologie des Zentrums für Pharmaforschung der LMU, hat in jüngster Zeit gleich zwei Ehrungen erhalten: Einmal wurde Wagner im Mai die Ehrendoktorwürde der Universität für Medizin und Pharmazie Iaci (Rumänien) zugesprochen. Deren Rektor, Professor Cristian Dragomir, würdigte in einem Schreiben die internationale Reputation Wagners auf dem Gebiet biologisch und pharmakologisch wirksamer Arzneipflanzen-Präparate. Es ist bereits die fünfte Ehrendoktorwürde, die Professor Wagner zuteil wird. Zum Zweiten wurde er, ebenfalls im Mai, von der Ungarischen Akademie der Wissenschaften zum Ehrenmitglied in der Sektion Chemische Wissenschaften gekürt. Die Akademie ist die höchste wissenschaftliche Organisation in Ungarn.

Professor Wolfgang Schnick, Inhaber des Lehrstuhls für Anorganische Festkörperchemie der LMU, ist mit dem Wilhelm-Klemm-Preis ausgezeichnet worden. Diesen vergibt die Gesellschaft Deutscher Chemiker (GDCh) zweijährlich für Verdienste um die anorganische Chemie. Professor Schnick betreibt an der Fakultät für Chemie und Pharmazie Grundlagenforschung zur Synthese neuer anorganischer Materialien, wobei ihn auch deren nutzbare Eigenschaften interessieren – etwa mechanische, thermische und chemische Stabilität, spezielle optische Eigenschaften sowie Wärmeleitfähigkeit und Ionenaustauschvermögen. Dabei entdeckte und optimierte er technisch verwertbare Leuchtstoffe, mikroporöse Materialien und neue Hartstoffe. Der Wilhelm-Klemm-Preis wurde ihm während des 35. Wissenschaftsforums Chemie 2007 im September in Ulm verliehen. Er ist mit 7.500 Euro sowie einer Medaille aus Gold verbunden und erinnert an den Münsteraner Chemieprofessor Wilhelm Klemm (1896 - 1985), dessen Arbeiten auf dem Gebiet der anorganischen Chemie als herausragend gelten.

Perspektiven für Wirtschaft und Arbeit im Jahr 2020. Nähere Informationen finden Sie auf der Seite von Student und Arbeitsmarkt.

Personalmesse für Studierende. Nähere Informationen finden Sie auf der Seite von Student und Arbeitsmarkt.